什么是蛋白改性？酶法水解蛋白改性的原理是什么？

蛋白質(zhì)的改性是蛋白加工中常見的加工方式，改性后蛋白質(zhì)含量高，溶解分散性好，穩(wěn)定性高，擴大蛋白質(zhì)在不同類型食品體系中的應用范圍。目前改性的方法有物理機械法、化學法、酶法等，其中酶法水解蛋白改性是利用酶制劑使蛋白質(zhì)的氨基酸殘基和多肽鏈發(fā)生變化，引起其結構的改變，從而達到改善蛋白質(zhì)功能特性和營養(yǎng)特性的目的。

酶法水解蛋白改性在食品工業(yè)中的特點

酶法水解蛋白改性工業(yè)上常使用的有木瓜蛋白酶、胰酶、堿性蛋白酶等蛋白酶制劑。利用蛋白酶降解蛋白質(zhì)形成水解物已成為一種較為成熟的技術，酶法水解蛋白質(zhì)是利用蛋白酶在溫和的條件下催化水解蛋白，使其中的肽鍵斷裂，達到蛋白質(zhì)改性的目的。

在水解過程中，特異性蛋白酶與最早蛋白質(zhì)多肽鏈中的特定位點發(fā)生作用，使肽鍵斷裂生成分子質(zhì)量較小的多肽；而非特異性蛋白酶則水解蛋白質(zhì)的多種肽鍵，形成各種小肽，甚至游離氨基酸。酶法水解引起蛋白質(zhì)的極性基團(如－NH2 )數(shù)目增加，多肽鏈平均分子質(zhì)量降低，肽鏈長度縮短，疏水基團暴露。這些方面的變化均能使蛋白質(zhì)的功能特性發(fā)生改變， 如溶解性、吸油性、乳化性、起泡性等。

堿性蛋白酶在酶法水解蛋白改性中運用比較廣泛，以食品工業(yè)中的面筋蛋白為例，堿性酶能夠有效水解面筋蛋白，并且較低水解度(5%)的面筋蛋白酶解物具有良好的乳化和起泡特性，然而隨著水解程度的增大，面筋蛋白的過度水解使乳化和起泡性能均有明顯下降趨勢，這可能是因為酶解開始時增加了許多肽段，相對增加了蛋白質(zhì)的疏水部分，有利于膠束形成；另外還使大量肽分子進入油水界面，降低了界面張力。但當端基數(shù)增加到一定程度時，電荷進一步增大，親水性增加，吸附油滴的能力降低，包裹在油滴表面的肽段也越來越少，使油滴表面的保護層越來越薄，致使乳化性又降低。所以從提高改性蛋白質(zhì)的乳化能力和起泡能力來看，需要控制好酶水解的時間，從而達到控制水解度。

酶法水解蛋白改性在食品工業(yè)中的的優(yōu)勢

1、酶法水解蛋白改性一般不會造成營養(yǎng)上的損失，酸堿法則容易產(chǎn)生三氯丙醇，相比而言，酶法毒副作用小，安全性高；

2、酶法水解蛋白改性反應條件溫和，沒有酸堿法劇烈，不會造成環(huán)境污染，減少環(huán)保支出。

3、酶法水解蛋白改性可控，通過控制酶解時間，達到相應的水解度。

在酶法改性中，往往需要改善蛋白質(zhì)的多種功能，而單一的改性技術往往不能達到目的，因此需要同時采用兩種或多種不同的改性方法，起到改善蛋白質(zhì)的多種功能的目的。從總體發(fā)展趨勢，酶法水解蛋白改性前景廣闊。

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